アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ（AST）

アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ（AST）は、アミノ基転移反応を触媒する酵素の一種である。以前はグルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ（GOT）とも呼ばれていた。ASTは肝臓、心臓、筋肉、腎臓、脳など多くの組織に存在しており、エネルギー代謝やアミノ酸代謝において重要な役割を果たしている。

主な役割と機能

1. アミノ基転移反応
   ASTは、以下の反応を触媒する：
   • アスパラギン酸とα-ケトグルタル酸から、オキサロ酢酸とグルタミン酸を生成する。

   この反応は、細胞内のアミノ酸代謝や窒素代謝の調整において重要である。

2. エネルギー代謝との関連
   オキサロ酢酸は、TCAサイクル（クエン酸回路）における重要な中間体であるため、ASTはエネルギー産生プロセスにも関与している。

臨床的意義

ASTは、血液検査で測定され、主に肝臓や心臓の機能を評価する指標として利用される。組織が損傷を受けると、ASTが血中に漏れ出すため、その濃度の上昇が観察される。

1. 正常範囲
   血清中のAST値は、通常10～40 U/L程度であるが、検査機関や測定法により異なる。
2. ASTが上昇する主な原因
   • 肝疾患
     • 急性肝炎（ウイルス性肝炎、アルコール性肝炎）
     • 肝硬変
     • 肝臓がん
   • 心疾患
     • 急性心筋梗塞
     • 心不全
   • 筋疾患
     • 筋ジストロフィー
     • 横紋筋融解症
3. ASTとALTの比較
   • ASTは肝臓以外の組織にも多く存在するため、心筋や筋肉の障害を反映する場合がある。

健康管理のために

AST値が異常な場合は、次のような生活習慣を見直すことが重要である：

• 過度なアルコール摂取の制限
• 肝臓や心臓に負担をかける薬剤の適切な使用
• 適切な食生活と運動習慣